Rus / Eng
Свидетельство о регистрации
ЭЛ № ФС 77 - 72312 от 1.02.2018 г.

Ответственная за выпуск:
Кирякова Алёна Алексеевна

Учредитель и издатель:
ФГБОУ ВО «Кемеровский
государственный университет»
https://kemsu.ru/

Главный редактор сетевого издания:
Просеков Александр Юрьевич

Контакты:
650000, г. Кемерово,
ул. Красная, 6, ауд. 1432г,
тел.: +7 (3842) 58-81-19
e-mail: food-kemtipp@yandex.ru, fptt98@gmail.com

Подписаться на рассылку содержания свежего номера

Отправить рукопись 
Информация о статье

Количество просмотров: 79

Название статьи Особенности коагуляции молока и его заменителей на основе растительных компонентов
Авторы

Осинцев А.М., профессор кафедры общей и экспериментальной физики, ФГБОУ ВО «Кемеровский государственный университет», профессор, доктор технических наук , ФГБОУ ВО «Кемеровский государственный университет» , osintsev@kemtipp.ru

Брагинский В.И., профессор кафедры автоматизации производственных процессов и АСУ, ФГБОУ ВО «Кемеровский государственный университет», доцент, кандидат технических наук , ФГБОУ ВО «Кемеровский государственный университет» , brag@kemtipp.ru

Рынк В.В., ассистент кафедры общей и экспериментальной физики, ФГБОУ ВО «Кемеровский государственный университет» , ФГБОУ ВО «Кемеровский государственный университет» , rynkv@yandex.ru

Чеботарев А.Л., директор центра новых информационных технологий, ФГБОУ ВО «Кемеровский государственный университет», кандидат технических наук , ФГБОУ ВО «Кемеровский государственный университет» , cha68@mail.ru

Рубрика Технология пищевых производств
Год 2018 Номер журнала 3 УДК 637.1:637.181
DOI 10.21603/2074-9414-2018-3-81-89
Аннотация Коагуляция молока является одной из важнейших технологических операций при производстве многих молочных продуктов таких, как сыры или йогурты. В последнее время вырос интерес к растительным заменителям молока. Известно, что коллоидные системы, полученные на основе растительных компонентов, при определенных условиях также способны образовывать сгустки, позволяя получать полностью растительные заменители сыров или йогуртов. В связи с этим вопрос о механизмах коагуляции растительных заменителей молока получил дополнительную актуальность. В данной работе авторами на основе обзора основных физико-химических свойств молока и растительных молокоподобных систем предложена модель, описывающая коллоидную устойчивость животных белков молока и растительных белков молокоподобных систем. В обоих случаях основным фактором, обеспечивающим коллоидную стабильность таких систем, является электрический заряд, возникающий при диссоциации ряда функциональных групп белковых комплексов. Особую роль в поддержании коллоидной устойчивости молока и его растительных заменителей, по мнению авторов, играют фосфоросодержащие органические соединения. Именно этим объясняется важная роль кальция и магния в коагуляции животного и растительного молока. С точки зрения представленной модели описан механизм сычужной, кислотной и кислотно-сычужной коагуляции молока. Предложено объяснение для коагуляции растительных заменителей молока под действием кислоты и растворов солей кальция и магния. Предложена гипотеза, объясняющая температурную зависимость коагуляции молока и молокоподобных растительных систем.
Ключевые слова Молоко, растительные заменители молока, коагуляция
Информация о статье Дата поступления 22 июля 2018 года
Дата принятия в печать 12 сентября 2018 года
Дата онлайн-размещения 6 ноября 2018 года
Выходные данные статьи Осинцев А.М. Особенности коагуляции молока и его заменителей на основе растительных компонентов / Осинцев А.М., Брагинский В.И., Рынк В.В., Чеботарев А.Л. // Техника и технология пищевых производств . - 2018. - №3. - С. 81 - 89
Загрузить полный текст статьи
Список цитируемой литературы
  • Fundamentals of Cheese Science / P. F. Fox, P. L. H. McSweeney, T. M. Cogan [et al.]. – New York : Springer US, 2000. – 588 p.
  • Handbook of Fermented Food and Beverage Technology. Edited by Y. H. Hui, et al. CRC Press, 2012. – 798 p.
  • Молочно-растительные продукты / С. М. Доценко, О. В. Скрипко, В. М. Грызлов [и др.] // Молочная промышленность.– 2010. – № 4. – С. 71.
  • Сергеева, Е. Ю. Товарные, структурно-механические свойства и химический состав аналога молочного творога на основе чечевичной дисперсии / Е. Ю. Сергеева // Технология и товароведение инновационных пищевых продуктов. – 2011.– Т. 2, № 7. – С. 30–38.
  • Abou-Dobara, M. I. Chemical Composition, Sensory Evaluation and Starter Activity in Cow, Soy, Peanut and Rice Milk /M. I. Abou-Dobara, M. M. Ismail, N. M. Refaat // Journal of Nutritional Health & Food Engineering. – 2016. – Vol. 5, № 3. DOI: https://doi.org/10.15406/jnhfe.2016.05.00175.
  • Preparation of Soymilk Using Different Methods / M. F. Afroz, W. Anjum, N. Islam [et al.] // Journal of Food and Nutrition Sciences. – 2016. – Vol. 4, № 1. – P. 11–17. DOI: https://doi.org/10.11648/j.jfns.20160401.13.
  • Kundu1, P. Development of Non Dairy Milk Alternative Using Soymilk and Almond Milk / P. Kundu1, J. Dhankhar,A. Sharma // Current Research in Nutrition and Food Science. – 2018. – Vol. 6, № 1. – P. 203–210. DOI: https://doi.org/10.12944/ CRNFSJ.6.1.23.
  • Shurtleff, W. History of Soybeans and Soyfoods in China and Taiwan and in Chinese Cookbooks, Restaurants, and Chinese Work with Soyfoods outside China (1024 BCE to 2014) / W. Shurtleff, H. T. Huang, A. Aoyagi. – Soyinfo Center, 2014. – 3015 p.
  • Studies on the Coagulation of Soymilk-protein by Commercial Proteinases / K. Murata, I. Kusakabe, H. Kobayashi [et al.] // Agricultural and Biological Chemistry. – 1987. – Vol. 51, № 2. – P. 385–389. DOI: https://doi.org/10.1271/bbb1961.51.385.
  • Wang, C. Calcium Coagulation Properties of Hydrothermally Processed Soymilk / C. Wang, L. A. Johnson, L. A. Wilson// Journal of the American Oil Chemists’ Society. – 2003. – Vol. 80, № 12. – P. 1225–1229. DOI: https://doi.org/10.1007/s11746-003-0846-2.
  • Effects of Different Coagulants on Coagulation Behavior of Acid-Induced Soymilk / Q. Zhang, W. Li, M. Feng [et al.] // Food Hydrocolloids. – 2013. – Vol. 33, № 1. – P. 106–110. DOI: https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2013.02.020.
  • Coagulation of β-conglycinin, glycinin and isoflavones induced by calcium chloride in soymilk / Yu.-H. Hsiao, Ch.-J. Yu, W.-T. Li [et al.] // Scientific Reports. – 2015. – Vol. 5. DOI: https://doi.org/10.1038/srep13018.
  • Effect of magnesium salt concentration in water-in-oil emulsions on the physical properties and microstructure of tofu / Q. Zhu, F. Wu, M. Saito[etal.]// Food Chemistry.– 2016.– Vol. 201.– P. 197–204. DOI: https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2016.01.065.
  • Lucey, J. A. Acid Coagulation of Milk / J. A. Lucey // Advanced Dairy Chemistry / P. McSweeney, J. O’Mahony. – New York : Springer, 2016. – Р. 309–328. DOI: https://doi.org/10.1007/978-1-4939-2800-2_12.
  • Enzymatic Coagulation of Milk / P. F. Fox, T. P. Guinee, T. M. Cogan [et al.] // Fundamentals of Cheese Science. – New York : Springer, 2017. – P. 185–229. DOI: https://doi.org/10.1007/978-1-4899-7681-9_7.
  • Osintsev, A. M. A phenomenological model of milk coagulation / A. M. Osintsev, E. S. Gromov, V. I. Braginsky // Foods and Raw Materials. – 2013. – Vol. 1, № 1. – P. 11–18. DOI: https://doi.org/10.12737/1512.
  • Holt, C. Structure and stability of bovine casein micelles / C. Holt // Advance in Protein Chemistry. – 1992. – Vol. 43. – P. 63–151. DOI: https://doi.org/10.1016/S0065-3233(08)60554-9.
  • Horne, D. S. Casein structure, self-assembly, and gelation / D. S. Horne // Current Opinion in Colloid & Interface Science.– 2002. – Vol. 7, № 5–6. – P. 456–461. DOI: https://doi.org/10.1016/S1359-0294(02)00082-1.
  • Dalgleish, D. G. On the structural models of bovine casein micelles – review and possible improvements / D. G. Dalgleish// Soft Matter. – 2011. – Vol. 7. – P. 2265–2272. DOI: https://doi.org/10.1039/c0sm00806k.
  • Casein micelles and their internal structure / C. G. De Kruif, T. Huppertz, V. S. Urban [et al.] // Advances in Colloid and Interface Science. – 2012. – Vol. 171–172. – P. 36–52. DOI: https://doi.org/10.1016/j.cis.2012.01.002.
  • De Kruif, C. G. k-Casein as a polyelectrolyte brush on the surface of casein micelles / C. G. De Kruif, E. B. Zhulina // Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects. – 1996. – Vol. 117, № 1–2. – P. 151–159. DOI: https://doi. org/10.1016/0927-7757(96)03696-5.
  • Horne, D. S. Rennet-Induced Coagulation of Milk / D. S. Horne, J. A. Lucey // Cheese: Chemistry, Physics and Microbiology. 4th ed / McSweeney P. L. H., Fox P. F., Cotter P. D. [et al.]. – Academic Press Elsevier. – 2017. – P. 115–143. DOI: https://doi. org/10.1016/B978-0-12-417012-4.00005-3.
  • De Kruif, C. G. Supra-aggregates of casein micelles as a prelude to coagulation / C. G. De Kruif // Journal of Dairy Science.– 1998. – Vol. 81, № 11. – P. 3019–3028. DOI: https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(98)75866-7.
  • Proteolytic specificity of chymosin on bovine alpha s1-casein / P. L. H. McSweeney, N. F. Olson, P. F. Fox [et al.] // Journal of Dairy Research. – 1993. – Vol. 60, № 3. – P. 401–412. DOI: https://doi.org/10.1017/S0022029900027734.
  • Hynes, E. R. Influence of residual milk-clotting enzyme on αs1 casein hydrolysis during ripening of Reggianito Argentino cheese / E. R. Hynes, L. Aparo, M. C. Candioti // Journal of Dairy Science. – 2004. – Vol. 87, № 3. – P. 565–573. DOI: https://doi. org/10.3168/jds.S0022-0302(04)73198-7.
  • Study of calcium role in colloidal stability of reconstituted skim milk under rennet coagulation conditions /A. M. Osintsev, A. P. Syrtseva, R. P. Kolmykov [et al.] // Foods and Raw Materials. – 2016. – Vol. 4, № 1. – P. 121–128. DOI: https:// doi.org/10.21179/2308-4057-2016-1-121-128.
  • Structural and Functional Analysis of Various Globulin Proteins from Soy Seed / A. Singh, M. Meena, D. Kumar // Critical Reviews in Food Science and Nutrition. – 2015. – Vol. 55, № 11. – P. 1491–1502. DOI: https://doi.org/10.1080/10408398.2012.700340.
  • Reddy, N. R. Phytates in Legumes and Cereals / N. R. Reddy, S. K. Sathe, D. K. Salunkhe // Advances in Food Research.– 1982. – Vol. 28. – P. 1–92. DOI: https://doi.org/10.1016/S0065-2628(08)60110-X.
  • Honig, D. H. Phytic Acid and Phosphorus Content of Various Soybean Protein Fractions / D. H. Honig, W. J. Wolf,J. J. Rackis // Cereal Chemistry. – 1984. – Vol. 61, № 6. – P. 523–526.
  • Frank, A. W. Chemistry of Plant Phosphorus Compounds / A. W. Frank. – Elsevier, 2013. – 688 p. DOI: https://doi. org/10.1016/C2012-0-02199-0.
  • Dendougui, F. In Vitro Analysis of Binding Capacities of Calcium to Phytic Acid in Different Food Samples / F. Dendougui,G. Schwedt // European Food Research and Technology. – 2004. – Vol. 219, № 4. – P. 409–415 DOI: https://doi.org/10.1007/s00217-004-0912-7.
  • Novel method using phytase for separating soybean beta-conglycinin and glycinin / T. Saito, M. Kohno, K. Tsumura [et al.] // Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. – 2001. – Vol. 65, № 4. – P. 884–887. DOI: https://doi.org/10.1271/bbb.65.884.
  • Yasothai, R. Antinutritional Factors in Soybean Meal and Its Deactivation / R. Yasothai // International Journal of Science, Environment and Technology. – 2016. – Vol. 5, № 6. – P. 3793–3797.
  • Changes in the Composition and Size Distribution of Soymilk Protein Particles by Heating / T. Ono, M. R. Choi, A. Ikida [et al.] // Agricultural and Biological Chemistry. – 1991. – Vol. 55, № 9. – P. 2291–2297. DOI: https://doi.org/10.1080/00021369.19 91.10870969.
  • Structural Characterization of Heat-induced Protein Particles in Soy Milk / C. Ren, L. Tang, M. Zhang [et al.] // Journal of agricultural and food chemistry. – 2009. – Vol. 57, № 5. – P. 1921–1926. DOI: https://doi.org/10.1021/jf803321n.