Аннотация
Введение. Кобылье молоко является ценным пищевым продуктом, а также обладает лечебными свойствами. При создании новых функциональных продуктов питания используется смесь кобыльего и коровьего молока. Актуальность разработки методов идентификации кобыльего, коровьего молока и их смеси связано с необходимостью предотвращения их фальсификации. Объекты и методы исследования. Сыворотки кобыльего, коровьего молока и их смеси. Белковый состав сывороток анализировали методом высокоэффективной жидкостной хроматографии с использованием хроматографа Agilent 1200 с диодно-матричным Agilent G1315C детектором. Разделение компонентов проб проводили на колонке Machinery Nagel C18 4.6×250, 5 мкм. Результаты и их обсуждение. Для анализа сывороточных белков кобыльего и коровьего молока была оптимизирована методика ВЭЖХ-анализа. Эффективное разделение сывороточных белков достигается за счет подобранного времени проведения хроматографии (60 мин), использовании линейного градиента концентрации ацетонитрила (от 0 до 50 %) и объема пробы для инжекции (20 мкл). Белком-маркером видовой принадлежности кобыльего и коровьего молока является α-лактоальбумин. Время удержания кобыльего α-лактоальбумина составляло 45,16 мин, коровьего – 40,09 мин. Различия времени удержания α-лактоальбуминов связано с наличием в первичной структуре кобыльего и коровьего молока 33 замен аминокислот. По площадям пиков α-лактоальбумина рассчитали содержание в кобыльем молоке количество добавленного коровьего молока и процент разведения кобыльего молока коровьим. Выводы. Использование ВЭЖХ-анализа сывороточных белков дает возможность определить в 1 литре кобыльего молока до 50 мл добавленного коровьего молока.Ключевые слова
Молоко, сывороточные белки, ВЭЖХ-анализ, сыворотка, белокСПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
- Lv J.-P., Wang L.-M. Bioactive components in kefir and koumiss // Bioactive components in milk and dairy products / Y. W. Park editor. Wiley-Blackwell, 2009. P. 251–262. https://doi.org/10.1002/9780813821504.ch10.
- Mare’s milk: composition and protein fraction in comparison with different milk species / K. Potocnik [et al.] // Mljekarstvo. 2011. Vol. 61. № 2. P. 107–113.
- Дайырова С. М. Изучение жирно-кислотного состава сухого кобыльего молока // Фармация Казахстана. 2016. Т. 181. № 6. С. 19–21.
- Якунин А. В., Синявский Ю. А., Ибраимов Ы. С. Оценка пищевой ценности кобыльего молока и кисломолочных продуктов на его основе и возможности их использования в детском питании // Вопросы современной педиатрии. 2017. Т. 16. № 3. С. 235–240. https://doi.org/10.15690/vsp.v16i3.1734.
- Thoroughbred mare’s milk exhibits a unique and diverse free oligosaccharide profile / S. Karav [et al.] // FEBS Open Bio. 2018. Vol. 8. № 8. P. 1219–1229. https://doi.org/10.1002/2211-5463.12460.
- Chemical composition and lipid profile of mare colostrum and milk of the quarter horse breed / I. M. L. G. Barreto [et al.] // PLoS ONE. 2020. Vol. 15. № 9. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0238921.
- Hill D. R., Newburg D. S. Clinical applications of bioactive milk components // Nutrition Reviews. 2015. Vol. 73. № 7. P. 463–476. https://doi.org/10.1093/nutrit/nuv009.
- Mazhitova A., Kulmyrzaev A. Физиологически функциональные компоненты кобыльего молока (обзорная статья) // Журнал технических наук Манас. 2015. Т. 3. № 2. С. 1–8.
- Mazhitova A. T., Kulmyrzaev A. A. Determination of amino acid profile of mare milk produced in the highlands of the Kyrgyz Republic during the milking season // Journal of Dairy Science. 2016. Vol. 99. № 4. P. 2480–2487. https://doi.org/10.3168/jds.2015-9717.
- Dietetic effects of oral intervention with mare’s milk on the Severity Scoring of Atopic Dermatitis, on faecal microbiota and on immunological parameters in patients with atopic dermatitis / C. Foekel [et al.] // International Journal of Food Sciences and Nutrition. 2009. Vol. 60. № 7. P. 41–52. https://doi.org/10.1080/09637480802249082.
- Кобылье молоко в гастроэнтерологии (обзорная статья) / Б. Р. Бимбетов [и др.] // Медицина (Алматы). 2019. Т. 207. № 9. С. 73–78.
- Production technology, nutritional, and microbiological investigation of traditionally fermented mare milk (Chigee) from Xilin Gol in China / L. Guo [et al.] // Food Science and Nutrition. 2019. Vol. 8. № 1. P. 257–264. https://doi.org/10.1002/fsn3.1298.
- Comparison of the efficacy of alpha-lactalbumin from equine, bovine, and human milk in the growth of intestinal IEC-6 cells / Xijier [et al.] // Bioscience, Biotechnology and Biochemistry. 2012. Vol. 76. № 4. P. 843–846. https://doi.org/10.1271/bbb.110896.
- In vitro screening of mare’s milk antimicrobial effect and antiproliverative activity / A. Guri [et al.] // FEMS Microbiology Letters. 2015. Vol. 363. № 2. https://doi.org/10.1093/femsle/fnv234.
- Verhulst L., Kerre S., Goossens A. The unsuspected power of mare’s milk // Contact Dermatitis. 2016. Vol. 74. № 6. P. 376–377. https://doi.org/10.1111/cod.12541.
- Color stability of fermented mare’s milk and a fermented beverage from cow’s milk adapted to mare’s milk composition / J. Teichert [et al.] // Foods. 2020. Vol. 9. № 2. https://doi.org/10.3390/foods9020217.
- A UPLC-Q-TOF-MS-based metabolomics approach for the evaluation of fermented mare’s milk to koumiss / Y. Xia [et al.] // Food Chemistry. 2020. Vol. 320. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2020.126619.
- Ganzorig K., Urashima T., Fukuda K. Exploring potential bioactive peptides in fermented bactrian camel’s milk and mare’s milk made by mongolian nomads // Foods. 2020. Vol. 9. № 12. https://doi.org/10.3390/foods9121817.
- Усупкожоева А. А., Элеманова Р. Ш. Влияние температурного режима сушки на качественные показатели сухого кобыльего молока // Технологии пищевой и перерабатывающей промышленности АПК – продукты здорового питания. 2017. Т. 20. № 6. С. 39–45.
- Синявский Ю. А., Сарсембаев Х. С. Разработка и экспериментальная оценка эффективности нового специализированного пищевого продукта на основе сухого кобыльего молока при физической нагрузке // Вопросы питания. 2020. Т. 89. № 6. С. 91–103. https://doi.org/10.24411/0042-8833-2020-10082.
- Lactose-riched Mongolian mare’s milk improves physical fatigue and exercise performance in mice / Y.-J. Hsu [et al.] // International Journal of Medical Sciences. 2021. Vol. 18. № 2. P. 564–574. https://doi.org/10.7150/ijms.53098.
- Horne D. S. Casein micelle structure: models and muddles // Current Opinion in Colloid and Interface Science. 2006. Vol. 11. № 2–3. P. 148–153. https://doi.org/10.1016/j.cocis.2005.11.004.
- Casein micelles and their internal structure / C. G. De Kruif [et al.] // Advances in Colloid and Interface Science. 2012. Vol. 171–172. Р. 36–52. https://doi.org/10.1016/j.cis.2012.01.002.
- Layman D. K., Lonnerdal B., Fernstrom J. D. Applications for α-lactalbumin in human nutrition // Nutrition Reviews. 2018. Vol. 76. № 6. P. 444–460. https://doi.org/10.1093/nutrit/nuy004.
- Usage of chitosan in dairy products production / I. A. Evdokimov [et al.] // Foods and Raw Materials. 2015. Vol. 3. № 2. P. 29–39. https://doi.org/10.12737/13117.
- Nagy K., Varo G., Szalontai B. κ-Casein terminates casein micelle build-up by its “soft” secondary structure // European Biophysics Journal. 2012. Vol. 41. № 11. Р. 959–968. https://doi.org/10.1007/s00249-012-0854-0.
- Методы идентификации женского, козьего и коровьего молока / С. В. Симоненко [и др.] // Труды Белорусского государственного университета. Серия: Физиологические, биохимические и молекулярные основы функционирования биосистем. 2009. Т. 4. № 2. С. 256–260.
- Short communication: Caseins and α-lactalbumin content of camel milk (Camelus dromedarius) determined by capillary electrophoresis / H. Mohamed [et al.] // Journal of Dairy Science. 2020. Vol. 103. № 12. P. 11094–11099. https://doi.org/10.3168/jds.2020-19122.
- Identification and characterization of yak α-lactalbumin and β-lactoglobulin / L. Wang [et al.] // Journal of Dairy Science. 2020. Vol. 104. № 3. P. 2520–2528. https://doi.org/10.3168/jds.2020-18546.
- Production of highly purified fractions of α-lactalbumin and β-lactoglobulin from cheese whey using high hydrostatic pressure / A. Marciniak [et al.] // Journal of Dairy Science. 2020. Vol. 103. № 9. P. 7939–7950. https://doi.org/10.3168/jds.2019-17817.
- Sawyer L., Kontopidis G. The core lipocalin, bovine β-lactoglobulin // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Protein Structure and Molecular Enzymology. 2000. Vol. 1482. № 1–2. P. 136–148. https://doi.org/10.1016/S0167-4838(00)00160-6.
- α-Lactalbumin: Of camels and cows / J. M. Redington [et al.] // Protein and Peptide Letters. 2016. Vol. 23. № 12. P. 1072–1080. https://doi.org/10.2174/0929866523666160517123738.
- Permyakov E. A., Berliner L. J. α-Lactalbumin: structure and function // FEBS Letters. 2000. Vol. 473. № 3. P. 269–274. https://doi.org/10.1016/S0014-5793(00)01546-5.
- Disorder in milk proteins: α-Lactalbumin. Part B. A multifunctional whey protein acting as an oligomeric molten globular “oil container” in the anti-tumorigenic drugs, liprotides / V. N. Uversky [et al.] // Current Protein and Peptide Science. 2016. Vol. 17. № 6. P. 612–628. https://doi.org/10.2174/1389203717666151203003151.
- Dimeric but not monomeric α-lactalbumin potentiates apoptosis by up regulation of ATF3 and reduction of histone deacetylase activity in primary and immortalised cells / J. A. Sharp [et al.] // Cellular Signalling. 2017. Vol. 33. P. 86–97. https://doi.org/10.1016/j.cellsig.2017.02.007.
- NCBI. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/ (дата обращения: 24.03.2021).