Аффилиация
a Федеральный Алтайский научный центр агробиотехнологий, Барнаул
Все права защищены ©Кротова и др. Это статья с открытым доступом, распространяемая на условиях международной лицензии Creative Commons Attribution 4.0. (
http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/), позволяет другим распространять, перерабатывать, исправлять и развивать произведение, даже в коммерческих целях, при условии указания автора произведения.
Аннотация
Коллаген получает все большее признание как составная часть лечебного питания благодаря многостороннему и благоприятному действию на организм человека. Среди огромного разнообразия источников коллагена особое место занимает сырье пантовых оленей, которое более 20 веков используется в традиционной китайской медицине для поддержания здоровья, в том числе костно-мышечной системы. Цель исследования – провести анализ биохимического состава сырья маралов и гидролизованного коллагена в зависимости от технологии получения.
Объектами исследования являлись шкуры и сухожилия 10 маралов. Сырье измельчали до фарша и гидролизовали. Массовую долю коллагена определяли по концентрации оксипролина. Расчет выхода сухих веществ осуществляли по ГОСТ 31640-2012. Определение массовой концентрации макро- и микроэлементов проводили методом атомно-адсорбционной спектроскопии. Аминный азот определяли формольным титрованием. Аминокислотный состав исследовали с применением высокоэффективной жидкостной хроматографии.
В результате исследований определили аминокислотный состав коллагена. Среди превалирующих аминокислот отмечены глицин – 14,36 г/100 г, пролин – 8,87 г/100 г и оксипролин – 7,83 г/100 г. Выявили различия в концентрации аминокислот в зависимости от технологии получения. При ферментации отметили увеличение содержания аргинина и лизина в 4–5 раз, а при высокотемпературной экстракции – оксипролина, глутаминовой кислоты и треонина в 1,5–2,3 раза. Показали, что для получения коллагена с максимальным выходом сухих веществ и количеством аминокислот необходимо проводить поэтапный гидролиз, включающий ферментацию и высокотемпературную экстракцию.
Коллаген, гидролизованный из сырья маралов, содержал значительное количество глицина, пролина и оксипролина, что делает перспективным его дальнейшее применение для дополнения продуктов, лимитированных по данным аминокислотам. Необходимо проведение дальнейших исследований влияния гидролизованного коллагена на организм человека.
Ключевые слова
Марал,
коллаген,
шкура,
сухожилия,
гидролиз,
аминокислотный состав,
ферментация,
зольные компоненты
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
- Sun S, Gao Y, Chen J, Liu R. Identification and release kinetics of peptides from tilapia skin collagen during alcalase hydrolysis. Food Chemistry. 2022;378:132089. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2022.132089
- Nuñez SM, Guzmán F, Valencia P, Almonacid S, Cárdenas C. Collagen as a source of bioactive peptides: A bioinformatics approach. Electronic Journal of Biotechnology. 2020;48:101–108. https://doi.org/10.1016/j.ejbt.2020.09.009
- Palamutoğlu R, Palamutoğlu MI. Beneficial health effects of collagen hydrolysates. Studies in natural products. 2024;80:477–503. https://doi.org/10.1016/B978-0-443-15589-5.00014-1
- Wang H. A Review of the Effects of Collagen Treatment in Clinical Studies. Polymers. 2021;13(22):3868. https:// doi.org/10.3390/polym13223868
- Shavlovskaya OA, Bokova IA, Romanov ID, Shavlovsky NI. Efficacy of undenatured and hydrolyzed type II collagen in the treatment of pain syndrome. Russian Medical Inquiry. 2022;6(10):571–575. (In Russ.). https://doi.org/10.32364/2587- 6821-2022-6-10-571-575
- Gromova OA, Torshin IYu, Lila AM, Shavlovskaya OA. On the prospects for the use of undenatured type II collagen in the treatment of osteoarthritis and other joint diseases. Modern Rheumatology Journal. 2022;16(4):111–116. http://doi.org/ 10.14412/1996-7012-2022-4-111-116
- Oslan SNH, Li CX, Shapawi R, Mokhtar RAM, Noordin WN, Huda N. Extraction and Characterization of Bioactive Fish By-Product Collagen as Promising for Potential Wound Healing agent in Pharmaceutical Applications: Current Trend and Future Perspective. International of Food Science. 2022;9437878. https://doi.org/10.1155/2022/9437878
- Xu R, Wu J, Zheng L, Zhao M. Undenatured type II collagen and its role in improving osteoarthritis. Ageing Research Reviews. 2023;91:102080. https://doi.org/10.1016/j.arr.2023.102080
- Kıyak BD, Çınkır NI, Çelebi Y, Malçok SD, Koç GC, Adal S, Yüksel AN, et al. Advanced technologies for the collagen extraction from food waste – A review on recent progress. Microchemical Journal. 2024;201:110404. https://doi.org/ 10.1016/j.microc.2024.110404
- Gao R, Yu Q, Shen Y, Chu Q, Chen G, Fenet S, et al. Production, bioactive properties, and potential applications of fish protein hydrolysates: Developments and challenges. Trends in Food Science and technology. 2021;110:687–699. https:// doi.org/10.1016/j.tifs.2021.02.031
- Du B, Deng G, Zaman F, Ma H, Li X, Chen J, et al. Huang Antioxidant cuttlefish collagen hydrolysate against ethyl carbamate-induced oxidative damage. Royal Society of Chemistry. 2021;11:2337–2345. https://doi.org/10.1039/d0ra08487e
- Shikh EV. Clinical and pharmacological aspects of application of hydrolyzed collagen of the second type for prevention and treatment of osteoarthrosis. Pharmacology and Pharmacotherapy. 2021;(4):10–18. (In Russ.). https://doi.org/ 10.46393/2713-2129_2021_4_10_18. https://elibrary.ru/SNKUBE
- Guo Z, Yi D, Hu B, Zhu L, Zhang J, Yang Y, et al. Supplementation with yak (Bos grunniens) bone collagen hydrolysate altered the structure of gut microbiota and elevated short-chain fatty acid production in mice. Food Science and Human Wellness. 2023;12(5):1637–1645. http://doi.org/10.1016/j.fshw.2023.02.017
- González-Noriega JA, Valenzuela-Melendres M, Hernández–Mendoza A, Astiazarán-García H, Ángel Mazorra- Manzano M, Peña-Ramos EA. Hydrolysates and peptide fractions from pork and chicken skin collagen as pancreatic lipase inhibitors. Food Chemistry:X. 2022;13:100247. http://doi.org/10.1016/j.fochx.2022.100247
- Qi L, Zhang H, Guo Y, Zhang C, Xu Y. A novel calcium-binding peptide from bovine bone collagen hydrolysate and chelation mechanism and calcium absorption activity of peptide-calcium chelate. Food Chemistry. 2023;410:135387. https:// doi.org/10.1016/j.foodchem.2023.135387
- Li B, Chen F, Wang X, Ji B, Wu Y. Isolation and identification of antioxidative peptides from porcine collagen hydrolysat by conescutive xhromatography and electrospray ionization-mass spectrometry. Food Chemistry. 2007;102(4):1135–1143. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2006.07.002
- Wang H, Tu Z, Wang H. Preparation of high content collagen peptides and study of their biological activities. Food Research International. 2023;174:113561. https://doi.org/10.1016/j.foodres.2023.113561
- Espinales C, Romero-Pena M, Calderon G, Vergara K, Caceres PJ, Castillo P. Collagen, protein hydrolysates and chitin from by-products of fish and shellfish: An overview. Heliyon. 2023;9(4):e14937. https://doi.org/10.1016/j.heliyon.2023.e14937
- Zhou Z. Zhao D, Zhang P, Zhang M, Leng X, Yao B. The enzymatic hydrolysates from deer sinew promote MC3T3-E1 cell proliferation and extracellular matrix synthesis by regulating multiple functional genes. BMC Complementary Medicine and Therapies. 2021;21:59. https://doi.org/10.1186/s12906-021-03240-2
- Zhang H, Dong Y, Qi B, Liu L, Zhou G, Bai X, et al. Preventive effects of collagen peptide from deer sinew on bone loss in ovariectomized rats. Evidence-Based Complementary and Alternative Medicine. 2014;2014(1):627285. https:// doi.org/10.1155/2014/627285
- Zhang H, Zhao Y, Li YQ, Sun XD. Bai XY, Zhao DQ. Effects of deer tendons collagen on osteoporosis rats induced by retinoic acid. Zhong Yao Cai. 2010;33(3):411–414.
- Wang I-L, Hsiao C-Y, Shen J, Wang Y, Huang C-C, Chen Y-M. The effects of Jilin sika Deer’s (Cervus dybowski) tendon liquid supplementation on endurance drop jumps performance, biochemistry profile of free boxing players. Journal Ethnopharmacology. 2019;245:112119. https://doi.org/10.1016/j.jep.2019.112119
- Xu X, Wang D, Li J, Zeng X, Zhang Z, Zhu J, et.al. Collagen hydrolysates from deer tendon: Preparation assisted with different ultrasound pretreatment times and promotion in MC3T3-E1 cell proliferation and antioxidant activities. Process Biochemistry. 2023;133:228–240. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2023.09.010
- Krotova MG, Lunitsyn VG. Effectiveness of using enzymes of microbial origin in maral raw stuff processing. Siberian Herald of Agricultural Science. 2017;47(5):97–103. (In Russ.). https://doi.org/10.26898/0370-8799-2017-5-12; https:// elibrary.ru/TLOWWE
- Krotova MG. Improving the technology of hydrolysis of marals’ raw materials. Bulletin of KSAU. 2020;(5):147–152. (In Russ.). https://doi.org/10.36718/1819-4036-2020-5-147-152; https://elibrary.ru/BABKSV
- Goto S, Nagao K, Bannai M, Takahashi M, Nakahara K, Kangawa K, et al. Anorexia in rats caused by a valinedeficient diet is not ameliorated by systemic ghrelin treatment. Neuroscience. 2010;166(1):333–340. https://doi.org/10.1016/ j.neuroscience.2009.12.013
- Worlanyo НG, Jiang S, Yu Y, Liu B, Zhou Q, Sun C, et.al. Effects of dietary threonine on growth and immune response of oriental river prawn (Macrobrachium nipponense). Fish and Shellfish Immunology. 2022;128:288–299. https:// doi.org/10.1016/j.fsi.2022.07.072
- Chanmangkang S, Maneerote J, Surayot U, Panya A, You S, Wangtueai S. Physicochemical and biological properties of collagens obtained from tuna tendon by using the ultrasound-assisted extraction. Journal of Agriculture and Food Research. 2024;15:100984. https://doi.org/10.1016/j.jafr.2024.100984
- Guo H, Zhang Q, Liu X, Zhang H, Wang S. Wen X, et al. Dietary hydroxyproline promotes collagen deposition in swim bladder through regulating biosynthesis of amino acid: In-vitro and in-vivo investigations in Nibea coibor. Aquaculture. 2023;573:739614. https://doi.org/10.1016/j.aquaculture.2023.739614
- Sun, T, Qiang S, Lu C, Xu F. Composition-dependent energetic contribution of complex salt bridges to collagen stability. Biophysical Journal. 2021;120:3429–3436. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2021.05.028
- Yu C-H, Khare E, Narayan OP, Parker R, Kaplan DL, Buehler J. ColаGen: An end-to-end deep learning model to predict thermal stability of de novo collagen sequences. Journal of the Mechanical Behavior of Biomedical Materials. 2022; 125:104921. https://doi.org/10.1016/j.jmbbm.2021.104921
- Petcharat T, Benjakul S, Karnjanapratum S, Nalinanon S. Ultrasound-assisted extraction of collagen from clown featherback (Chitala ornata) skin: yield and molecular characteristics. Journal of the Science of Food and Agriculture. 2021; 101(2):648–658. https://doi.org/10.1002/jsfa.10677
- Текеев А. А. Значение коллагена в биологической ценности мяса // Гигиена питания. 1997. Т. 2. С. 16–19.
- Yaremenko OB, Anokhina HA, Burianov OA. Joint. Cartilage. Collagen. Injury. 2020;21(4):6–12. (In Russ.). https:// doi.org/10.22141/1608-1706.4.21.2020.212531; https://elibrary.ru/BJFWDU
- Hernández-Ruiz KL, López-Cervantes J, Sánchez-Machado DI, Campas-Baypoli ON, Quintero-Guerrero AA, Grijalva-Delgado MdeL. Collagen peptide fractions from tilapia (Oreochromis aureus Steindachner, 1864) scales: Chemical characterization and biological activity. Food Bioscience. 2023;53:102658. https://doi.org/10.1016/j.fbio.2023.102658
- Guo L, Harnedy PA, Li B, Hou H, Zhang Z, Zhao X, et al. Food protein-derived chelating peptides: biofunctional ingredients for dietary mineral bioavailability enhancement. Trends Food Science and Technology. 2014;37(2):92–105. https:// doi.org/10.1016/j.tifs.2014.02.007
- Lee SH, Song KB. Isolation of a calcium-binding peptide from enzymatic hydrolysates of porcine blood plasma protein. Journal of the Korean Society for Applied Biological Chemistry. 2009;52:290–294. https://doi.org/10.3839/ jksabc.2009.051
- Lee HS, Oh KJ, Moon YW, In Y, Lee HJ, Kwon SY. Intra-articular injection of type I Atelocollagen to alleviate knee pain: a double-blind, randomized controlled trial. Cartilage. 2021;13(1):342–350. https://doi.org/10.1177/1947603519865304
- Ren B, Yue K, Zhang Y, Fu Y. Collagen-derived peptides as prebiotics to improve gut health. Current Opinion in Food Science. 2024;55:101123. https://doi.org/10.1016/j.cofs.2024.101123
- Ahmed M, Verma AK, Patel R. Collagen extraction and recent biological activities of collagen peptides derived from sea-food waste: A review. Sustainable Chemistry and Pharmacy. 2020;18:100315. https://doi.org/10.1016/j.scp.2020.100315
- Gharehbeglou P, Sarabandi K, Akbarbaglu Z. Insights into enzymatic hydrolysis: Exploring effects on antioxidant and functional properties of bioactive peptides from Chlorella proteins. Journal of Agriculture and Food Research. 2024;16:101129. https://doi.org/10.1016/j.jafr.2024.101129
- Mohanty U, Majumdar RK, Mohanty B, Mehta NK, Parhi J. Influence of the extent of enzymatic hydrolysis on the functional properties of protein hydrolysates from visceral waste of Labeo rohita. Food Science Technology. 2021;58(11):4349–4358. https://doi.org/10.1007/s13197-020-04915-3
- Bai L, Tian X, Wang Y, Zhang K, Guo J, Ma C, et al. Antioxidant activity during in vitro gastrointestinal digestion and the mode of action with tannins of cowhide-derived collagen hydrolysates: The effects of molecular weight. Food Bioscience. 2023;53:102773. https://doi.org/10.1016/j.fbio.2023.102773
- Викторова Е. П., Боковикова Т. Н., Лисовая Е. В. Актуальность создания хелатных комплексов биогенных металлов и фосфолипидов для обогащения продуктов питания // Технологии пищевой и перерабатывающей промышленности АПК – продукты здорового питания. 2019. № 2. С. 46–50.