Аннотация

Главным преимуществом энзимной переэтерификации, по сравнению с химической, являются специфичность, присущая каталитическому действию липазы, и более высокая управляемость реакцией. При использовании липаз, обладающих позиционной специфичностью, перераспределение жирных кислот происходит только в крайних положениях триглицеридов. Кроме того, расходы на этот способ переработки при правильной организации процесса примерно в пол- тора раза ниже расходов на гидрирование жиров. Целью работы было исследование влияния жиров, полученных методом ферментной переэтерификации, на показатели качества заменителей молочного жира, изготовленных с их использованием. Объектами исследования явились: сырьевые компоненты, выбранные для включения в рецептуру переэтерифицированного жира и готовой смеси жиров для заменителей молочного жира (ЗМЖ), процесс энзиматической переэтерификации смеси масел и жиров, готовые переэтерифицированные жиры, а также заменители молочного жира, полученные с использованием энзиматически переэтерифицированных жиров. Для проведения процесса переэтерификации использовали последователь- ность реакторов, заполненных препаратом «Lipozyme TL IM», представляющим собой гранулированный препарат микроб- ной 1,3-специфической липазы из Thermomyces Lanuginosus, иммобилизованной на силикагеле. Полученные в результате продукты соответствуют требованиям, предъявляемым к заменителям молочного жира и содержат от 16 до 21 % полиненасыщенных жирных кислот, лишены трансизомеров жирных кислот, содержат не более 38 % пальмитиной кислоты от суммы жирных кислот и не более 5 % твердых триглицеридов при температуре 35 °С, имеют температуру плавления ниже тем-пературы человеческого тела. Полученные характеристики заменителей молочного жира позволяют включать их в состав масложировой и молокосодержащей продукции высокого качества.

Ключевые слова

Переэтерификация, липаза, транс-изомеры, плавление, триглицериды

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Enzymatic transesterification of Jatropha oil / A. Kumari, P. Mahapatra, V. K. Garlapati [et al.] // Biotechnology for Biofuels. – 2009. – Vol. 2. DOI: https://doi.org/10.1186/1754-6834-2-1.
2. Mathematical modeling of triglyceride transesterification through enzymatic catalysis in a continuous flow bioreactor / A. V. Borgolov, K. V. Gorin, V. M. Pozhidaev [et al.] // Indian Journal of Science and Technology. – 2016. – Vol. 9, № 47. DOI: https://doi.org/10.17485/ijst/2016/v9i47/109081.
3. A thermo-alkaline lipase from a new thermophile Geobacillus thermodenitrificans AV-5 with potential application in biodiesel production / L. P. Christopher, V. P. Zambare, A. Zambare [et al.] // Journal of Chemical Technology and Biotechonology. – 2015. – Vol. 90, № 11. – P. 2007–2016. DOI: https://doi.org/10.1002/jctb.4678.
4. Enzymatic transesterification of palm stearin and olein blends to produce zero-trans margarine fat / M. Sellami, H. Ghamgui, F. Frikha [et al.] // BMC Biotechnology. – 2012. – Vol. 12. DOI: https://doi.org/10.1186/1472-6750-12-48.
5. The development of enzymatic enrichment and separation of ω-3pufas / X.-G. Tian, W. Du, L.-M. Dai [et al.] // Gao Xiao Hua Xue Gong Cheng Xue Bao/Journal of Chemical Engineering of Chinese Universities. – 2015. – Vol. 29, № 6. – P. 1285–1292. DOI: https://doi.org/10.3969/j.issn.1003-9015.2015.06.001.
6. Engineering and application of enzymes for lipid modification, an update / K. Zorn, I. Oroz-Guinea, H. Brundiek [et al.] // Progress in Lipid Research. – 2016. – Vol. 63. – P. 153–164. DOI: https://doi.org/10.1016/j.plipres.2016.06.001.
7. Meunier, S. M. Immobilized enzyme technology for biodiesel production / S. M. Meunier, H.-R. Kariminia, R. L. Legge // Advances in Biofeedstocks and Biofuels, Volume 2: Production Technologies for Biofuels / L. K. Singh, G. Chaudhary. – John Wiley & Sons, 2016. – P. 67–106. DOI: https://doi.org.10.1002/9781119117551.ch3.
8. Sankaran, R. Biodiesel production using immobilized lipase: feasibility and challenges / R. Sankaran, P. L. Show, J.-S. Chang // Biofuels, Bioproducts and Biorefining. – 2016. – Vol. 10, № 6. – P. 896–916. DOI: https://doi.org/10.1002/bbb.1719.
9. Fast and economic immobilization methods described for non-commercial Pseudomonas lipases / S. Cesarini, B. Infanzón, F. I. J. Pastor [et al.] // BMC Biotechnology. – 2014. – Vol. 14. DOI: https://doi.org/10.1186/1472-6750-14-27.
10. Synthesis of nanostructured carbon on Ni catalysts supported on mesoporous silica, preparation of carbon-containing adsorbents, and preparation and study of lipase-active biocatalysts / G. A. Kovalenko, T. V. Chuenko, L. V. Perminova [et al.] // Kinetics and Catalysis. – 2016. – Vol. 57, № 3. – P. 394–403. DOI: https://doi.org/10.1134/S002315841603006X.
11. Influence of dlutaraldehyde cross-linking modes on the recyclability of immobilized lipase B from Candida antarctica for transesterification of soy bean oil / I. A. Modenez, D. E. Sastre, F. C. Moares [et al.] // Molecules. – 2018. – Vol. 23, № 9. DOI: https://doi.org/10.3390/molecules23092230.
12. An overview on vegetable oils and biocatalysis / R. R. de Melo, G. P. Borin, G. K. Zanini [et al.] // Vegetable Oil: Properties, Uses and Benefits / B. Holt. – Nova Science Publishers, 2016. – P. 1–24.
13. Mahadevan, G. D. Thermostable lipase from Geobacillus sp. Iso5: Bioseparation, characterization and native structural studies / G. D. Mahadevan, S. E. Neelagund // Journal of Basic Microbiology. – 2014. – Vol. 54, № 5. – P. 386–396. DOI: https:// doi.org/10.1002/jobm.201200656.
14. Is there a future for enzymatic biodiesel industrial production in microreactors? / S. Budžaki, G. Miljić, M. Tišma [et al.] // Applied Energy. – 2017. – Vol. 201. – P. 124–134. DOI: https://doi.org/10.1016/j.apenergy.2017.05.062.
15. Lipase-catalyzed process for biodiesel production: enzyme immobilization, process simulation and optimization / X. Zhao, F. Qi, C. Yuan [et al.] // Renewable and Sustainable Energy Reviews. – 2015. – Vol. 44. – P. 182–197. DOI: https://doi. org/10.1016/j.rser.2014.12.021.
16. Borrelli, G. M. Recombinant lipases and phospholipases and their use as biocatalysts for industrial applications / G. M. Borrelli, D. Trono // International Journal of Molecular Sciences. – 2015. – Vol. 16, № 9. – P. 20773–20840. DOI: https://doi. org/10.3390/ijms160920774.
17. Lipase catalysis in organic solvents: advantages and applications / A. Kumar, K. Dhar, S. S. Kanwar [et al.] // Biological Procedures Online. – 2016. – Vol. 18, № 1. DOI: https://doi.org/10.1186/s12575-016-0033-2.
18. An overview on the main microbial enzymes in the food industry / C. J. De Andrade, A. E. C. F. B. De Gusmão, A. P. R. Simiqueli [et al.] // Food Industry: Assessment, Trends and Current Issues / D. Cunningham. – Nova Science Publishers, 2016. – P. 1–44.
19. Heterogeneous base catalysts for edible palm and non-edible Jatropha-based biodiesel production / H. V. Lee, J. C. Juan, N. F. Binti Abdullah [et al.] // Chemistry Central Journal. – 2014. – Vol. 8, № 1. DOI: https://doi.org/10.1186/1752-153X-8-30.
20. Ayaz, B. Purification and characterization of organic solvent-tolerant lipase from Streptomyces sp. OC119-7 for biodiesel production / B. Ayaz, A. Ugur, R. Boran // Biocatalysis and Agricultural Biotechnology. – 2015. – Vol. 4, № 1. – P. 103–108. DOI: https://doi.org/10.1016/j.bcab.2014.11.007.
21. Highly efficient conversion of plant oil to bio-aviation fuel and valuable chemicals by combination of enzymatic transesterification, olefin cross-metathesis, and hydrotreating / M. Wang, M. Chen, Y. Fang [et al.] // Biotechnology for Biofuels. – 2018. – Vol. 11, № 1. DOI: https://doi.org/10.1186/s13068-018-1020-4.
22. Partial purification and characterization of lipase from Geobacillus stearothermophilus AH22 / A. P. Ekinci, B. Dinçer, N. Baltaş [et al.] // Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry. – 2016. – Vol. 31, № 2. – P. 325–331. DOI: https://doi.or g/10.3109/14756366.2015.1024677.
23. Ramnath, L. Classification of lipolytic enzymes and their biotechnological applications in the pulping industry / L. Ramnath, B. Sithole, R. Govinden // Canadian Journal of Microbiology. – 2017. – Vol. 63, № 3. – P. 179–192. DOI: https://doi. org/10.1139/cjm-2016-0447.
24. Han, J. Y. Transesterification using the cross-linked enzyme aggregate of Photobacterium lipolyticum lipase M37 / J. Y. Han, H. Kim // Journal of Microbiology and Biotechnology. – 2011. – Vol. 21, № 11. – P. 1159–1165. DOI: https://doi. org/10.4014/jmb.1106.06048.
25. Kartal, F. Crosslinked aggregates of Rhizopus oryzae lipase as industrial biocatalysts: Preparation, optimization, characterization, and application for enantioselective resolution reactions / F. Kartal, A. Kilinc // Biotechnology Progress. – 2012. – Vol. 28, № 4. – P. 937–945. DOI: https://doi.org/10.1002/btpr.1571.