ISSN 2074-9414 (Печать),
ISSN 2313-1748 (Онлайн)

ОПЫТ КАФЕДРЫ «БИОНАНОТЕХНОЛОГИЯ» КЕМЕРОВСКОГО ТЕХНОЛОГИЧЕСКОГО ИНСТИТУТА ПИЩЕВОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ В ОБЛАСТИ БИОТЕХНОЛОГИИ ПОЛУЧЕНИЯ РЕКОМБИНАНТНЫХ ФЕРМЕНТНЫХ ПРЕПАРАТОВ

Аннотация
Проведен обзор современных методов получения рекомбинантных ферментов для пищевой промышлен-ности. Подобраны оптимальные условия получения рекомбинантной L-фенилаланин-аммоний-лиазы Rhodosporidium toruloides, выделенной из Escherichia coli. Доля целевого белка, полученного после индукции, составила 40 % суммарного белка клетки. Проведена очистка полученного белка на Ni-NTA агарозе. Степень очистки белка составила более 90 %.
Ключевые слова
Рекомбинантный штамм, фермент, клонирование, генетическая инженерия, конструирование, L-фенилаланин-аммоний-лиаза, трансформация, вектор экспрессии.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
  1. Электронный ресурс: http://www.bioinformatix.ru/interesnoe/ryinok-fermentov-v-ozhidanii-peremen.html
  2. Электронный ресурс: http://abercade.ru/research/industrynews/6059.html
  3. Food-processing enzymes from recombinant microorganisms – a review / Z.S. Olempska-Beer, R.I. Merker, M.D. Ditto, et al // Regulatory toxicology and pharmacology. – 2006. – № 45. – P. 144–158.
  4. Ahmad, S.K. Toxicological studies on lactose oxidase from Microdochium nivale expressed in Fusarium venenatum / S.K. Ahmad, D.S. Brinch, E.P. Friis // Regul. Toxicol. Pharmacol. – 2004. – № 39. – P. 256–270.
  5. Determining the safety of maltogenic amylase produced by rDNA technology / J.R. Andersen, B.K. Diderichsen, R.K. Hjortkjaer, et al // J. Food Prot. – 1987. – № 50. – Р. 521–526.
  6. Van Beilen, J.B. Enzyme technology: an overview / J.B. Van Beilen, Z. Li // Curr. Opin. Biotechnol. – 2002. – № 13. – Р. 338–344.
  7. Barbesgaard, P. On the safety of Aspergillus oryzae: a review / P. Barbesgaard, H.P. Heldt-Hansen, B. Diderichsen // Appl. Microbiol. Biotechnol. – 1992. – № 36. – Р. 569–572.
  8. High level expression of recombinant genes in Aspergillus oryzae / T. Christensen, H. Woeldike, E. Boel, et al // Biotech-nology. – 1988. – № 6. – Р. 1419–1422.
  9. The safety assessment of novel foods. Guidelines prepared by ILSI Europe Novel Food Task Force / D.A. Jonas, E. Antignac, J.-M. Antoine, et al // Food Chem. Toxicol. – 1996. – № 34. – Р. 931–940.
  10. Roodveldt, C. Directed evolution of proteins for heterologous expression and stability / C. Roodveldt, A. Aharoni, D.S. Tawfik // Curr. Opin. Struct. Biol. – 2005. – № 15. – Р. 50–56.
  11. Purification, characterization, and heterologous expression in Fusarium venenatum of a novel serine carboxypeptidase from Aspergillus oryzae / A.M. Blinkovsky, T. Byun, K.M. Brown, et al // Appl. Environ. Microbiol. – 1999. – № 65. – Р. 3298–3303.
  12. The complete genome sequence of the Gram-positive bacterium Bacillus subtilis / F. Kunst, N. Ogasawara, I. Moszer, et al // Nature. – 1997. – № 390. – Р. 249–256.
  13. Cytotoxic potential of industrial strains of Bacillus sp. / P.B. Pedersen, M.E. Bjоrnvad, M.D. Rasmussen, et al // Regul. Toxicol. Pharmacol. – 2002. – № 36. – Р. 155–161.
  14. De Boer, A.S. On the industrial use of Bacillus licheniformis: a review / A.S. de Boer, F. Priest, B. Diderichsen // Appl. Microbiol. Biotechnol. – 1994. – № 40. – Р. 595–598.
  15. The complete genome sequence of Escherichia coli K-12 / F.R. Blattner, et al // Science. – 1997. – № 277. – Р. 1453–1462.
  16. Human safety and genetically modified plants: a review of antibiotic resistance markers and future transformation selection technologies / D.A. Goldstein, B. Tinland, L.A. Gilbertson // J. Appl. Microbiol. – 2005. – № 99. – Р. 7–23.
  17. Keggins, K.M. Molegular cloning of genetically active fragments of Bacillus DNA in Bacillus subtilis and properties of the vector plasmid pUB110 / K.M. Keggins, P.S. Lovett, E.J. Duvall // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1978. – № 75. – Р. 1423–1427.
  18. The nucleotide sequence of pUB110: some salient features in relation to replication and its regulation / T. McKenzie, T. Hoshino, T. Tanaka, et al // Plasmid. – 1986. – № 15. – Р. 93–103.
  19. Schallmey, M. Developments in the use of Bacillus species for industrial production / M. Schallmey, A. Singh, O.P. Ward // Can. J. Microbiol. – 2004. – № 50. – Р. 1–17.
  20. Yanish-Perron, C. Improved M13 phage cloning vectors and host strains: nucleotide sequences of the M13mp18 and pUC19 vectors / C. Yanish-Perron, J. Vieira, J. Messing // Gene. – 1985. – № 33. – Р. 103–119.
  21. A novel, high performance enzyme for starch liquefaction. Discovery and optimization of a low pH, thermostable amylase / T.H. Richardson, X. Tan, G. Frey, et al // J. Biol. Chem. – 2002. – № 277. – Р. 26501–26507.
  22. Pariza, M.W. Evaluating the safety of microbial enzyme preparations used in food processing: update for a new century / M.W. Pariza, E.A. Johnson // Regul. Toxicol. Pharmacol. – 2001. – № 33. – Р. 173–186.
  23. Бабич, О.О. Клонирование и экспрессия гена L-фенилаланин-аммоний-лиазы и характеристика продукта его экс-прессии / О.О. Бабич, Л.С. Солдатова, А.Ю. Просеков // Биотехнология. – 2011. – № 4. – С. 33–39.
  24. Бабич, О.О. Выделение, очистка и некоторые свойства рекомбинантной L-фенилаланин-аммоний-лиазы Rhodosporidium toruloides, экспрессированной в клетках E. сoli / О.О. Бабич, Л.С. Солдатова, И.С. Разумникова, А.Ю. Про-секов // Фундаментальные исследования. – 2011. – № 8. – С. 597–602.
Как цитировать?
О журнале